Was sind EAAs und warum sollte ich sie einnehmen?

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Pünktlich zum Release unserer neuen Premium EAA Geschmacksrichtung Pfirsich-Eistee möchten wir Dir im folgenden Blog-Post erklären, was es mit EAAs auf sich hat und wieso es Sinn machen kann, EAAs zuzuführen.

Die Abkürzung EAA steht für Essential Amino Acids, auf Deutsch, essentielle Aminosäuren.

Proteine, die unter anderem die Grundsubstanz unserer Muskulatur darstellen, bestehen aus einzelnen Aminosäuren, die über sogenannte Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Aminosäuren stellen folglich die Bausteine von Proteinen dar. Obwohl mehrere hundert verschiedene Aminosäuren existieren, die im menschlichen Körper eine Funktion besitzen, kommen nicht alle dieser Aminosäuren tatsächlich für den Aufbau von Proteinen zum Einsatz. Je nach Literaturquelle gibt es 20 (bzw. mit Selenocystein 21) sogenannte proteinogene Aminosäuren, was bedeutet, dass diese Aminosäuren zum Aufbau von Proteinen genutzt werden.

Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich weiterhin in essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren einteilen. Essentielle Aminosäuren können vom menschlichen Organismus, wie der Name vermuten lässt, nicht eigenständig synthetisiert werden und müssen daher über die Nahrung zugeführt werden (Wolfe 2017). Gemäß der Weltgesundheitsorganisation (World Health Organization; WHO) und der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit (European Food Safety Authority; EFSA), werden die neun Aminosäuren L-Leucin, L-Isoleucin, L-Valin (die drei verzweigtkettigen Aminosäuren; Englisch: Branched Chain Amino Acids; BCAA), L-Lysin, L-Methionin, L-Tryptophan, L-Threonin, L-Histidin und L-Phenylalanin als essentiell klassifiziert (WHO 2007; EFSA 2015).

Die Verfügbarkeit von Aminosäuren spielt insbesondere im Muskelproteinstoffwechsel eine bedeutende Rolle, da die Synthese von neuem Muskelprotein eine ausreichende Verfügbarkeit von freien Aminosäuren voraussetzt (Tipton et al. 1999). Nach dem Trainingsreiz beziehungsweise während der Erholungsphase wird die Rate der Muskelproteinsynthese durch die Konzentration essentieller Aminosäuren im Blutplasma reguliert (Jäger et al. 2017). Nach aktueller Datenlage gelten 10-12 g EAAs, davon 1-3 g L-Leucin, als adäquate Dosierung, um die Muskelproteinsynthese zu stimulieren und eine positive Stickstoffbilanz zu gewährleisten (Jäger et al. 2017).

L-Leucin gehört, wie zuvor erwähnt, zu den bekannten BCAAs, die sich durch ihre verzweigte Seitenkette in der chemischen Struktur auszeichnen. L-Leucin stimuliert den sogenannten mTor Signalweg (mammalian target of rapamycin) und somit die myofibrilläre Proteinsynthese, weshalb der Aminosäure eine Schlüsselrolle als Signalmolekül zukommt.

Im Laufe des Lebens unterliegt die Muskulatur ständigen Auf- und Abbauprozessen („Muscle Protein Breakdown“). Eine Zunahme an (Skelett-)Muskelmasse basiert auf einem positiven Verhältnis von Muskelproteinaufbau (Muskelproteinsynthese) zu Muskelproteinabbau, welches beispielsweise durch Krafttraining und eine proteinreiche Ernährung erzielt werden kann (Tipton et al. 2004; Phillips und van Loon 2011; Wolfe 2017). Dieses positive Verhältnis, beziehungsweise dieser anabole (aufbauende) Zustand, kann zum einen durch eine Stimulation der Muskelproteinsynthese, zum anderen durch eine Hemmung des Muskelproteinabbaus erreicht werden (Wolfe 2017).

Sowohl Widerstandstraining (Krafttraining) als auch die Zufuhr von Nahrungsprotein resultieren erwiesenermaßen in einer akuten Stimulation der Muskelproteinsynthese (Jäger et al. 2017). Zudem konnte gezeigt werden, dass jene Effekte einen Synergismus aufweisen, was bedeutet, dass die Kombination von Widerstandstraining und einer ausreichenden Proteinzufuhr die Muskelproteinsynthese stärker erhöht, als die jeweils einzelnen Interventionen (Jäger et al. 2017). Da Widerstandstraining die Muskelproteinsynthese für bis zu 24 Stunden erhöht, spielt eine ausreichende Eiweißzufuhr innerhalb dieses Zeitfenster hinsichtlich einer Optimierung der Körperkomposition (Körperzusammensetzung; Verhältnis von fettfreier Masse zu Körperfett) eine entscheidende Rolle (Jäger et al. 2017).

Zahlreiche Studien zeigen, dass die Supplementierung von Protein die Körperliche Leistungsfähigkeit und die Erholung verbessert sowie das Muskelwachstum, die Muskelkraft und die fettfreie Körpermasse erhöht (Stark et al. 2012).

Sind nicht alle neun essentiellen Aminosäuren in ausreichendem Maße verfügbar, unterliegt die Muskelproteinsynthese einer Limitierung und kann nicht maximal gesteigert werden (Wolfe 2017). Die Einnahme von BCAAs alleine kann die Effizienz des Aminosäure-Recyclings verbessern, indem die durch den Muskelabbau freiwerdenden Aminosäuren durch die BCAA-induzierte Stimulation der Muskelproteinsynthese wieder für den Aufbau neuer Proteine verwendet werden.

Wegen der fehlenden zusätzlichen Bausteine kann die alleinige Einnahme von BCAAs nicht zu Muskelwachstum führen, da der Proteinaufbau den Proteinabbau nicht übersteigen kann. Nur wenn alle neun essentiellen Aminosäuren dem Körper zugeführt werden, ist Muskelwachstum möglich.

Hinsichtlich des Nährstofftimings zeigt die derzeitige wissenschaftliche Datenlage, dass die Zufuhr von Protein beziehungsweise Aminosäuren vor, während und nach dem Training die Muskelproteinsynthese erhöht (Kerksick et al. 2008). Zu allen drei Einnahmezeitpunkten kann der Effekt von Nahrungsprotein auf die Muskelproteinsynthese durch die Zufuhr von Kohlenhydraten über das normale Maß hinaus gesteigert werden (Kerksick et al. 2008).

Beelen und seine Kollegen untersuchten die Wirkung der Proteinaufnahme während des Trainings und kamen zu dem Schluss, dass Protein die Muskelproteinsynthese stimuliert, selbst wenn das Protein während des körperlichen Trainings konsumiert wird. (Beelen et al. 2008).

Die Experten der internationalen Gesellschaft für Sporternährung (International Society of Sports Nutrition, ISSN) geben an, dass es zwar durchaus möglich ist, den erhöhten Proteinbedarf von Athleten über die tägliche Ernährung zu decken, die Supplementierung von Protein jedoch ein adäquates und praktisches Mittel sei, um die Aufnahme von hochwertigem Eiweiß bei zugleich geringer Kalorienaufnahme zu gewährleisten (Jäger et al. 2017).

Eine Studie von Børsheim und Kollegen kam zu dem Fazit, dass nicht-essentielle Aminosäuren nicht zu einer Erhöhung der Muskelproteinsynthese beitragen (Børsheim et al. 2002). Die Wissenschaftler verglichen den Effekt von 6 g EAAs mit jenem einer Mischung von 3 g EAAs und 3 g nicht-essentiellen Aminosäuren und konnten zeigen, dass die reine EAA-Gabe hinsichtlich der Stimulation der Muskelproteinsynthese tatsächlich doppelt so effektiv war, wie die Gabe gemischter Aminosäuren (Børsheim et al. 2002). Diese Studie bekräftigt vorherige Beobachtungen von Tipton und Kollegen, die im Jahre 1999 im Journal of Nutritional Biochemistry veröffentlicht wurden (Tipton et al. 1999).

Gemäß wissenschaftlichen Untersuchungen werden zwischen drei und vier Gramm L-Leucin zur optimalen Stimulation der Muskelproteinsynthese benötigt, wobei positive Effekte bereits bei geringeren Dosen ab 700 mg gefördert werden. (Stark et al. 2012; Jäger et al. 2017)).

Pasiakos und Kollegen veröffentlichten im Jahre 2011 Ergebnisse einer Studie im Rahmen derer sie die Bedeutung des L-Leucin-Gehaltes in einem EAA Getränk untersuchten (Pasiakos et al. 2011). Die Wissenschaftler fanden heraus, dass ein hoher Gehalt an L-Leucin (3,5 g) in der Lage ist, die Muskelproteinsynthese in der Erholungsphase nach körperlicher Aktivität deutlicher zu steigern (+33%), als ein niedrigerer L-Leucin Gehalt (1,87 g) (Pasiakos et al. 2011). Die Autoren zogen das Fazit, dass die Aufnahme eines EAA-Supplementes mit hohem L-Leucingehalt während des Trainings in einer stärkeren Erhöhung der Muskelproteinsynthese in der darauffolgenden Erholungsphase resultiert (Pasiakos et al. 2011).

Eine weitere Studie von Churchward-Venne et al. konnte bestätigen, dass addiertes L-Leucin den Effekt eines Supplements mit geringem Proteingehalt auf die Muskelproteinsynthese erhöhen kann (Churchward-Venne et al. 2014). Durch Zugabe von L-Leucin zu etwa 6 g Eiweiß konnte die dadurch induzierte Muskelproteinsynthese auf das Niveau von 25 g vollständigem Whey Protein angehoben werden (Churchward-Venne et al. 2014).

Die Arbeitsgruppe des Wissenschaftlers M. Moberg fand heraus, dass der anabole Effekt der Aminosäure L-Leucin durch die Zugabe der restlichen EAAs über das normale Niveau hinaus potenziert wird (Moberg et al. 2016). Auch in dem regelmäßig erscheinenden „Position Stand“ der internationalen Gesellschaft für Sporternährung, wird zur Maximierung des Protein-Effekts ein hoher L-Leucin-Gehalt empfohlen (Jäger et al. 2017). Die Autoren empfehlen 700-3000 mg L-Leucin beziehungsweise einen verhältnismäßig hohen L-Leucin-Gehalt, kombiniert mit den übrigen acht essentiellen Aminosäuren (Jäger et al. 2017). Hinsichtlich der Proteinquelle gibt das Expertengremium an, dass schnell verdauliche Proteine mit hohem EAA-Gehalt und einer angemessenen Dosierung an L-Leucin am effektivsten sind, wenn eine Maximierung der Muskelproteinsynthese angestrebt wird (Jäger et al. 2017).

Soweit so gut, aber warum ist die Einnahme von EAAs in der Praxis sinnvoll?

Wie zuvor erwähnt unterstützt eine proteinreiche Ernährung das Muskelwachstum. Proteine bestehen aus Aminosäuren – und die essentiellen sind besonders wichtig, da sie die entscheidenden Bausteine für den Aufbau von Muskelproteinen darstellen. EAAs sind also gut geeignet, um den Muskelaufbau zu fördern!

Freie EAAs haben gegenüber vollständigen Proteinen den Vorteil, dass sie zur Absorption nicht erst gespalten werden müssen. Somit sind EAAs schnell verfügbar und gut verträglich, weshalb sie sich hervorragend für die Einnahme um das Training herum, bzw. während des Trainings eignen.

Vom Gefühl her liegt ein EAA Getränk weniger schwer im Magen als beispielsweise ein Proteinshake auf Milchbasis, was die freien Aminosäuren zum idealen Pre- oder Intra-Workout Drink macht.

Viele Athleten bevorzugen den erfrischend-fruchtigen Geschmack während des Trainings gegenüber dem milchig-cremigen Geschmack von Proteinshakes.

Überzeugt? Dann genieß` unsere leckeren Premium EAAs während des Workouts und gib` Deinem Muskel die Bausteine, die er zum Regenerieren und Wachsen benötigt!

Beelen, M., Koopman, R. Gijsen, A. P., Vandereyt, H., Kies, A. K., Kuipers, H, Saris, W. H., van Loon, L. J. (2008): Protein coingestion stimulates muscle protein synthesis during resistance-type exercise. American Journal of Phyisiology – Endocrinology and Metabolism, 295, 70-77

Børsheim, E., Tipton, K. D., Wolf, S. E., Wolfe, R. R. (2002): Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. American Journal of Physiology. 283(4), 648-657  

Churchward-Venne, T. A., Breen, L., Di Donato, D. M., Hector, A. J., Mitchell, C. J., Moore, D. R., Stellingwerff, T., Breuille, D., Offord, E. A., Baker, S. K., Phillips, S. M. (2014): Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. American Journal of Clinical Nutrition, 99, 276-286

European Food Safety Authority (2015): Scientific Opinion on Dietary Reference Values for Protein. EFSA Journal. https://efsa.onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.2903/j.efsa.2012.2557 (27.04.2022)

Jäger, R., Kerksick, C. M., Campbell, B. I., Cribb, P. J., Wells, S. D., Skwiat, T. M., Purpura, M., Ziegenfuss, T. N., Ferrando, A. A., Arent, S. M., Smith-Ryan, A. E., Stout, J. R., Arciero, P. J., Ormsbee, M. J., Taylor, L. W., Wilborn, C. D., Kalman, D. S., Kreider, R. B., Willoughby, D. S., Hoffmann, J. R., Krzykowski, J. L., Antonio, J. (2017): International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14:20, doi.org/10.1186/s12970-017-0177-8

Kerksick, C. M., Arent, S., Schoenfeld, B. J., Stout, J. R., Campbell, B., Wilborn, C. D., Taylor, L., Kalman, D., Smith-Ryan, A. E., Kreider, R. B., Willoughby, D., Arciero, P. J., VanDusseldorp, T. A., Ormsbee, M. J., Wildman, R., Greenwood, M., Ziegenfuss, T. N., Aragon, A. A., Antonio, J. (2017): International society of sports nutrition position stand: nutrient timing. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14, doi:  10.1186/s12970-017-0189-4

Moberg, M., Apro, W., Ekblom, B., van Hall, G., Holmberg, H. C., Blomstrand, E. (2016): Activation of mTORC1 by leucine is potentiated by branched-chain amino acids and even more so by essential amino acids following resistance exercise. American Journal of Physiology -Cell Physiology, 310, 874-884

Pasiakos, S. M., McClung, H.L., McClung, J. P., Margolis, L. M., Andersen, N. E., Cloutier, G. J., Pikosky, M. A., Rood, J. C., Fielding, R. A., Young, A. J. (2011): Leucine-enriched essential amino acid supplementation during moderate steady state exercise enhances postexercise muscle protein synthesis. American Journal of Clinical Nutrition, 94, 809-818

Phillips, S. M., van Loon, L. J. C. (2011): Dietary protein for athletes: From requirements to optimum adaption. Journal of Sports Sciences, 29, 29-38

Stark, M. Lukaszuk, J., Prawitz, A., Salacinski, A. (2012): Protein timing and its effects on muscular hypertrophy and strength in individuals engaged in weight-training. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 9:54, 8 pages, doi: 10.1186/1550-2783-9-54.

Tipton, K. D., Gurkin, B. E., Matin, S., Wolfe, R. R. (1999): Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers. Journal of Nutritional Biochemistry, 10, 89-95

Tipton, K. D., Elliott, T. A., Cree, M. G., Wolf, S. E., Sanford, A., Wolfe, R. R. (2004): Ingestion of Casein and Whey Proteins Result in Muscle Anabolism after Resistance Exercise. Medicine & Science in Sports & Exercise, 36, 2073-2081

Wolfe, R. (2017): Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? Journal of the international Society of Sports Nutrition, 14:30, doi.org/10.1186/s12970-017-0184-9

World Health Organization, WHO Technical Report Series (2007): Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition. Report of a joint FAO/WHO/UNU expert consultation.      ISBN 92 4120935 6, https://apps.who.int/iris/bitstream/handle/10665/43411/WHO_TRS_935_eng.pdf?sequence=1&isAllowed=y (27.04.2022)