Passend zum Produkt-Launch unseres Premium Collagen Pulvers, wollen wir euch in der heutigen WEIDERbildung mal die Grundlagen zum Thema Kollagen etwas näher bringen. Also worauf warten wir – lasst uns ohne Umschweife direkt in diese spannende Thematik eintauchen.
Für die Social-Media Generation mit leicht eingeschränkter Aufmerksamkeitsspanne starten wir zunächst mit einer stichpunktartigen Zusammenfassung:
- Bei Kollagenen handelt es sich um die häufigsten Proteine im menschlichen Körper
- Kollagene sind Strukturproteine, die Knochen, Knorpel, Zähnen, Sehnen, Bändern, Gefäßwänden und der Haut ihre Form und Beschaffenheit verleihen
- Entsprechend kann sich eine Kollagen-Supplementierung potentiell auf all diese Gewebe positiv auswirken
- Studien zeigen einen positiven Effekt auf Gelenkschmerzen und Instandhaltung der Gelenkknorpel
- Auch kosmetische Parameter wie Hautfeuchtigkeit und Faltentiefe konnten in Studien durch eine Kollagen-Supplementierung verbessert werden
- Jede dritte Aminosäure in den fibrillären Kollagenen ist Glycin
- Folglich ist eine ausreichende Glycin-Verfügbarkeit entscheidend für eine funktionierende Kollagensynthese
- Es gibt 28 Kollagen-Typen, wobei der Typ des Ausgangsrohstoffes durch die chemische Spaltung des Kollagens höchstwahrscheinlich irrelevant ist.
- Es lohnt sich diesen Artikel bis zum Ende zu lesen, vertraut uns…
Früher noch als Schlachtabfall und wertloses Nebenprodukt der Lebensmittelindustrie verschrien, hat sich das Blatt bezüglich der Popularität von Kollagen durch einige wissenschaftliche Arbeiten um 180° gewendet. Eigentlich nicht verwunderlich, wenn man bedenkt, dass Kollagen mit einem Anteil von etwa 25-30% am Gesamtproteingehalt unseres Körpers das am häufigsten vorkommende Protein darstellt.
Wie bei allen Proteinen handelt es sich auch beim Kollagen zunächst um eine lange Kette aus Aminosäuren (Primärstruktur). Die häufigsten Aminosäuren in kollagenen Proteinen sind Glycin (~35%), Alanin, Prolin und Hydroxyprolin.
Wir haben in früheren Blog-Artikeln über essentielle Aminosäuren (EAAs) bereits gelernt, dass die (Muskel-)Proteinsynthese alle neun essentiellen Aminosäuren benötigt, um einwandfrei zu funktionieren. L-Leucin als „Trigger“ und die übrigen acht als Baumaterial. Auch hinsichtlich der Bewertung der Qualität eines Proteins gilt das vollständige Vorhandensein der neun essentiellen Aminosäuren als Hauptkriterium.
Zwar fehlt dem kollagenen Protein in der Tat die (essentielle) Aminosäure L-Tryptophan, was es gemäß des Liebig`schen Minimalprinzips zu einem unvollständigen Protein macht, jedoch sagt dies zunächst nichts über seinen physiologischen Nutzen aus. Schließlich soll das eingenommene Kollagen ja in erster Linie den Aufbau des körpereigenen Kollagens steigern – wofür es entsprechen kein L-Tryptophan benötigt.
Soweit so gut. Da wir jetzt das Negativ-Image aus dem Weg geräumt haben, können wir nun mit dem eigentlichen Inhalt starten. Vorweg sei gesagt, dass dieser Blogartikel hinsichtlich der vielfältigen Wirkungen einer Kollagensupplementierung lediglich an der Oberfläche kratzt. Hier gibt es insgesamt noch weitaus mehr zu entdecken und erforschen – wer es also zu einem international anerkannten Kollagenforscher bringen möchte, muss entsprechend noch etwas autodidaktisch aktiv werden. Die Originalliteratur in unserem Quellenverzeichnis ist für den Einstieg bestens geeignet. Okay, genug Smalltalk und ran ans Eingemachte:
Bei Kollagen handelt es sich um extracelluläre (d.h. außerhalb der Zellen vorliegende) Strukturproteine (sog. Skleroproteine oder Gerüstproteine), die Geweben wie Knochen, Knorpel, Zähnen, Sehnen, Bändern, Gefäßwänden und der Haut ihre Form und Beschaffenheit verleihen. Die kollagenen Proteine werden in 28 Typen eingeteilt, von denen die Typen I-III (allesamt „fibrillär“, d.h. aus Fasern zusammengesetzt) die wohl Bedeutendsten sind (Ricard-Blum 2011; Mienaltowski und Birk 2014). Während Typ I hauptsächlich in Sehen und Bändern vorzufinden ist, liegt Typ II Kollagen außerdem im Gelenkknorpel vor (Mienaltowski und Birk 2014). Bei Typ III Kollagen handelt es sich um einen Kollagentyp, der vor allem in der Embryonalentwicklung vorkommt, sich aber auch bei Erwachsenen noch in der Haut und einigen Organen (v.a. Hohlorganen wie z.B. großen Blutgefäßen, der Blase, der Plazenta und im Fettgewebe) wiederfindet (Mienaltowski und Birk 2014; Kuivaniemi und Tromp 2019). Typ III kommt außerdem oft in Geweben und Strukturen vor, in denen auch die Typen I & II zu finden sind.
Wie bereits eingangs erwähnt, stellen Kollagene die mengenmäßig bedeutendsten Proteine in unserem Körper dar. Die physikalischen Eigenschaften der kollagenen Proteine sind ihrer Struktur geschuldet. Die im Kollagen am häufigsten vorkommende Aminosäure Glycin spielt hierbei eine Schlüsselrolle:
Bei Glycin handelt es sich um die kleinste und bezüglich des chemischen Aufbaus außerdem um die einfachste Aminosäure. Wegen seiner geringen Größe erlaubt Glycin die Ausbildung von einer sogenannten Tripelhelix-Struktur, welche dem Strukturprotein seine Zugfestigkeit verleiht.
Entsprechend des hohen Glycingehaltes ist es nicht verwunderlich, dass der kleinen Aminosäure hinsichtlich der Kollagensynthese eine bedeutende Funktion zukommt.
Eine in vitro („im Reagenzglas“) Studie von Patricia de Paz-Lugo aus dem Jahre 2018 konnte zeigen, dass die Behandlung von Knorpelzellen (Chondrocyten) mit der Aminosäure Glycin die Kollagensynthese steigern konnte (de Paz-Lugo et al. 2018). Die Autoren gehen sogar so weit zu sagen, dass Glycin wegen seiner Bedeutung für die Kollagensynthese in großen Mengen über die Nahrung aufgenommen werden sollte und, dass es sich deswegen bei Glycin um eine essentielle Aminosäure handle (Melendez-Hevia et al. 2009). Da Glycin neben seiner Funktion als Baustein für Kollagen und andere Proteine in unserem Körper außerdem noch weitere Aufgaben erfüllt (wie beispielsweise die Synthese des allseits beliebten kraftsteigernden Kreatins oder des starken Antioxidans Glutathion), kann ein chronischer Mangel die (Stoffwechsel-)Gesundheit entsprechend negativ beeinflussen (Li und Wu 2018).
In ihrem Experiment gaben die Autoren um de Paz-Lugo verschiedene Konzentrationen unterschiedlicher Aminosäuren (Glycin, Prolin, Lysin, Isoleucin und Asparaginsäure) auf die Zellen und untersuchten die dadurch stimulierte Kollagensynthese im Zeitverlauf. Nach 15 Tagen konnte Glycin in verschiedenen Dosierungen die Kollagensynthese gegenüber der (unbehandelten) Kontrollgruppe zuverlässig um bis zu 250% erhöhen. Hierbei ist zu erwähnen, dass das Zellkulturmedium der Kontrollgruppe ebenfalls geringere Mengen Glycin, Prolin und Lysin enthielt.
Weiterhin gibt es Hinweise darauf, dass Glycin die Synthese von Kollagen (und anderen Molekülen) in entzündeten Achillessehnen induziert und somit das „remodeling“, also den strukturellen Um- bzw. Wiederaufbau fördert (Pedrozo Vieira et al. 2015). Die Sehnen der mit Glycin gefütterten Ratten wiesen nach der Behandlung eine höhere mechanische Belastbarkeit auf, weshalb die Autoren darauf schließen, dass eine Glycin-Supplementierung bei derartigen Beschwerdebildern ein sinn- und wirkungsvolles Mittel zur Behandlung darstellen könnte.
Eine sehr spannende Untersuchung aus dem Jahre 1999 zeigt zum einen die Aufnahme des zugeführten Kollagens und zum anderen dessen Anreicherung im Gelenkknorpel. Die Autoren um Steffen Oesser verfütterten radioaktiv markiertes hydrolysiertes Kollagen an Mäuse, um im Anschluss an die Behandlung die Anreicherung der Radioaktivität in verschiedenen Geweben zu bestimmen. Tatsächlich konnte gezeigt werden, dass die Radioaktivität im Knorpel deutlich messbar war, was auf einen Einbau der markierten Bauteile in den Gelenkknorpel schließen lässt (Oesser et al. 1999).
Nimmt man eine Kombination von Kollagen und Vitamin C vor der körperlichen Aktivität ein, so kann die Kollagensynthese gesteigert werden, was für die Verletzungsprävention und Geweberegeneration eine bedeutende Rolle spielen kann. Zu diesen Ergebnissen kam eine Forschergruppe um Gregory Shaw im Jahre 2017. Interessant ist die Tatsache, dass diese Studie mit Gelatine, also intaktem, nicht hydrolysiertem Kollagen durchgeführt wurde.
Anzumerken ist an dieser Stelle auch, dass neben der Einnahme von Kollagen oder dessen Aminosäuren, auch körperliche Belastung allein die Syntheserate des Bindegewebes stimuliert. Umgekehrt sorgt körperliche Inaktivität dafür, dass die Produktion von neuen Kollagenmolekülen reduziert wird (Holwerda und van Loon 2022).
Jetzt haben wir bereits geklärt welche Aufgaben Kollagen im menschlichen Körper erfüllt, und welche besondere Bedeutung der Aminosäure Glycin zukommt. Wegen der Häufigkeit des Kollagens und dessen weiter Verbreitung in diversen Geweben (Haut, Knochen, Knorpel, Blutgefäße etc.) ist es fast schon naheliegend, dass die Einnahme von Kollagen zahlreiche verschiedene positive Effekte mit sich bringt – doch was sagt die Wissenschaft dazu? Lasst uns einen Blick auf die ein oder andere Veröffentlichung werfen:
Eine ziemlich neue Übersichtsarbeit von Martinez-Puig und Kollegen aus dem Jahre 2023 befasst sich mit dem Einfluss der Kollageneinnahme auf die Gelenkgesundheit, insbesondere die Symptomatik der Osteoarthritis.
Bei Osteoarthritis, bzw. Arthrose, handelt es sich um eine chronisch-degenerative (durch Abnutzung/Verschleiß, bzw. Entzündungsprozesse zustande kommende) Gelenkerkrankung, die wegen der steigenden Lebenserwartung (es handelt sich also um ein Alters-assoziiertes Krankheitsbild) zu den mittlerweile häufigsten Gelenkerkrankungen zählt (Martinez-Puig et al. 2023).
Nach der Einnahme von hydrolysiertem Kollagen werden freie Aminosäuren, so wie Di- und Tripeptide im Dünndarm absorbiert. In vitro und in vivo Studien deuten auf einen chondroprotektiven (Knorpel schützenden) Effekt einer Supplementierung hin. Klinische Studien mit Kollagenhydrolysat resultierten in verbesserten Symptomen und einem erhöhten Proteoglykangehalt im Knieknorpel bei Osteoarthritis Patienten und reduziertem Gelenkschmerz während des Trainings und in Ruhe bei gesunden Patienten (Martinez-Puig et al. 2023). Trotz der Heterogenität der Studiendesigns (Dosierungen, Behandlungsdauer etc.) ziehen die Autoren das Fazit, dass die Mehrheit der Interventionen zu einem positiven Outcome führt – und das ohne jegliche Nebenwirkungen. Wie so oft resümieren die Wissenschaftler außerdem, dass weitere Daten für eine abschließende Bewertung notwendig sind. Kennen wir. Zu einem ähnlichen Fazit kommen auch Honvo und Kollegen und die Arbeitsgruppe um Chun-Ru Lin (Honvo et al. 2020; Lin et al. 2023).
Eine Studie von Zdzielik und Kollegen konnte zeigen, dass die tägliche Einnahme von 5 g speziellen Kollagenpeptiden (hydrolyisertes Typ I Kollagen) über 12 Wochen aktivitätsbedingte Knieschmerzen in jungen Erwachsenen lindern konnte.
Interessanterweise stellen die Autoren die These auf, dass die in Studien eingesetzten Kollagenpeptide zu heterogen sind, um eine positive Wirkung der Kollagensupplementierung zu verallgemeinern. Mehr dazu am Ende dieses Artikels.
Auch im Bereich der Nutrikosmetika ist Kollagen ein heißdiskutiertes Thema. Zahlreiche Untersuchungen zeigen einen positiven Einfluss der Kollageneinnahme auf Gesundheit und Funktion von Haut, Haaren und Nägeln.
So kann die regelmäßige Einnahme von Kollagenpeptiden beispielsweise Zeichen der Hautalterung verbessern (Asserin et al. 2015). Die eingenommenen Kollagenpeptide konnten die Hydratation der Haut signifikant verbessern und außerdem die Kollagendichte in der Dermis, der zweiten Hautschicht (die Epidermis ist die oberste Hautschicht) erhöhen. Mit zunehmendem Alter nimmt der Wassergehalt in der Haut ab. In der Studie von Asserin und Kollegen konnte die Hautfeuchtigkeit nach acht Wochen Kollageneinnahme im Vergleich zur Placebogruppe um bis zu 28% erhöht werden.
Kim und Kollegen veröffentlichten 2018 ihre Ergebnisse hinsichtlich einer Untersuchung des Einflusses der Kollagen Supplementierung auf Hydratation, Elastizität und Faltenbeschaffenheit der Haut (Kim et al. 2018). Tatsächlich konnte 12-wöchige die Kollageneinnahme alle untersuchten Parameter verbessern. Hinsichtlich dieser Daten ist anzumerken, dass ein Fischkollagenhydrolysat mit einem Anteil von >15% Tripeptiden (drei verbundene Aminosäuren) eingesetzt wurde – allerdings auch nur in einer sehr geringen Dosierung von 1000 mg pro Tag. Da der Körper im Dünndarm neben freien Aminosäuren auch Di- und Tripeptide absorbieren kann, vermuten die Autoren, dass spezielle Peptide (Gly-Pro-Hyp, also Glycin, Prolin und das fürs Kollagen charakteristische Hydroxyprolin) für den Effekt verantwortlich sein könnten. Das Dipeptid aus Prolin und Hydroxyprolin (Pro-Hyp) kann durch das Enzym Peptidase nicht gespalten werden und taucht somit stets intakt im Blut auf. Andere Daten legen nahe, dass dieses Dipeptid möglicherweise das Wachstum von Fibroblasten (kollagenbildende Zellen) in der Haut stimulieren könnte.
Möglicherweise ist es dem Marktpotential der Schönheitsindustrie geschuldet, dass der Einfluss einer Kollagenaufnahme auf die Hautbeschaffenheit ausgiebig erforscht wird – wie dem auch sei, die Datenlage ist diesbezüglich als sehr positiv zu bewerten (Barati et al. 2020; de Miranda et al. 2021).
Abgesehen von akuten/chronischen Gelenkproblemen und zu Beauty-Zwecken kann eine Kollagensupplementierung auch die Wundheilung und die Rehabilitation nach einer Muskuloskelettalen Verletzung unterstützen (Khatri et al. 2021; Mathew-Steiner et al. 2021).
Abschließend möchten wir uns noch einer Frage widmen, die häufig gestellt wird. Viele Mitbewerber loben auf ihrer Produktverpackung den jeweiligen Kollagen-Typ des Rohstoffes aus. Insgesamt gibt es wie bereits erwähnt 28 verschiedene Kollagen-Typen (Mienaltowski und Birk 2014; Martinez-Puig et al. 2023). Doch welcher Kollagentyp ist der Beste für eine effektive Supplementierung?
Die meisten handelsüblichen Kollagenhydrolysate bzw. –peptide entstammen den Typen I, II oder III. Da es sich aber wie gesagt um hydrolysierte, also (per Hydrolyse, chemische Methode) gespaltene, Kollagene handelt, ist der Typ als Qualitätsmerkmal höchstwahrscheinlich irrelevant. Wie ebenfalls bereits erwähnt besteht Kollagen, wie jedes Protein, aus einer langen Kette aus Aminosäuren, die in Form einer Helix angeordnet sind. Jedes Kollagenmolekül (mit Ausnahme zweier Typen) besteht aus über 1000 Aminosäuren (Gordon und Hahn 2010; Kuivaniemi und Tromp 2019; Naomi et al. 2021). Die Aminosäurezusammensetzung der einzelnen alpha-Ketten (drei alpha-Ketten bilden eine Helix) der Kollagentypen I-III sind ähneln sich sehr stark (Holwerda und van Loon 2021). Da nach der Spaltung lediglich kürzere Aminosäureketten (Peptide) und freie Aminosäuren vorliegen, sind diese nicht mehr immunologisch aktiv (wie die intakten Kollagene) und lassen sich entsprechend nicht mehr typisieren. (Martinez-Puig et al. 2023). Es ist also unwahrscheinlich, dass der Kollagentyp des Ausgangsrohstoffes hinsichtlich dessen Effektivität im Rahmen einer Supplementierung eine bedeutende Rolle spielt. Andererseits sind einige Autoren der Meinung, dass die Wirkung spezieller Peptide (anstatt ganzer Peptidgemische) zukünftig evaluiert werden muss, um diese Frage abschließend zu beantworten. Dem gegenüber steht die Tatsache, dass zahlreiche Studien mit einer Kollagen-Behandlung unabhängig vom eingesetzten Kollagentyp zu einem positiven Ergebnis kommen.
So, das war zugegebenermaßen ganz schön viel Input für einen einfachen Blogartikel – aber was muss, das muss. Wir hoffen, euch das Thema Kollagen damit etwas näher gebracht zu haben. Außerdem würden wir uns freuen, euer Interesse geweckt zu haben – für eine tiefergehende Literaturrecherche oder aber für ein Selbstexperiment. Um letzteres standesgemäß zu supporten schenken wir euch mit dem Code „COLLAGEN“ ganze 20% auf unser neues Premium Collagen Pulver. Alles im Namen der Wissenschaft.
Referenzen:
Asserin et al. (2015): The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. Journal of Cosmetic Dermatology, 14 (4), 291-301, doi: 10.1111/jocd.12174
Barati et al. (2020): Collagen supplementation for skin health: A mechanistic systematic review. Journal of Cosmetic Dermatology, 19 (11), 2820-2829, doi: 10.1111/jocd.13435
De Paz-Lugo et al. (2018): High glycine concentration increases collagen synthesis by articular chondrocytes in vitro: acute glycine deficiency could be an important cause of osteoarthritis. Amino Acids, 50(10), 1357–1365, doi: 10.1007/s00726-018-2611-x
De Miranda et al. (2021): Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. International Journal of Dermatology, 60 (12), 1449-1461, doi: 10.1111/ijd.15518
Gordon und Hahn (2010): Collagens. Cell and Tissue Research, 339(1), 247–257, doi: 10.1007/s00441-009-0844-4
Honvo et al. (2020): Role of Collagen Derivatives in Osteoarthritis and Cartilage Repair: A Systematic Scoping Review With Evidence Mapping. Rheumatology and Therapy, 7 (4), 703-740. doi: 10.1007/s40744-020-00240-5
Holwerda und van Loon (2022): The impact of collagen protein ingestion on musculoskeletal connective tissue remodeling: a narrative review. Nutrition Reviews, 80 (6), 1497-1515, doi: 10.1093/nutrit/nuab083
Khatri et al. (2021): The effects of collagen peptide supplementation on body composition, collagen synthesis, and recovery from joint injury and exercise: a systematic review. Amino Acids, 53 (10), 1493-1506, doi: 10.1007/s00726-021-03072-x
Kim et al. (2018): Oral Intake of Low-Molecular-Weight Collagen Peptide Improves Hydration, Elasticity, and Wrinkling in Human Skin: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Study. Nutrients, 10 (7), 826, doi: 10.3390/nu10070826
Kuivaniemi und Tromp (2019): Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases. Gene, 707, 151–171, doi: 10.1016/j.gene.2019.05.003
Li and Wu (2018): Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids, 50, 29 – 38, doi: 10.1007/s00726-017-2490-6
Lin et al. (2023): Analgesic efficacy of collagen peptide in knee osteoarthritis: a meta-analysis of randomized controlled trials. Journal of Orthopaedic Surgery and Research, 18, 694, 10.1186/s13018-023-04182-w
Martinez-Puig et al. (2023): Collagen Supplementation for Joint Health: The Link between Composition and Scientific Knowledge. Nutrients, 15, 1332, doi: 10.3390/nu15061332
Mathew-Steiner et al. (2021): Collagen in Wound Healing. Bioengineering, 8 (5), 63, doi: 10.3390/bioengineering8050063
Melendez-Hevia et al. (2009): A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. Journal of Biosciences, 34(6), 853-872, doi: 10.1007/s12038-009-0100-9
Mienaltowski und Birk (2014): Structure, physiology, and biochemistry of collagens. Advances in experimental Medicine and Biology, 802, 5-29, doi: 10.1007/978-94-007-7893-1_2
Naomi et al. (2021): Current Insights into Collagen Type I. Polymers, 13 (16), 2642, doi: 10.3390/polym13162642
Oesser et al. (1999): Oral administration of (14)C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). The Journal of Nutrition, 129 (10), 1891-1895, doi: 10.1093/jn/129.10.1891
Pedrozo Vieira et al. (2014): Glycine Improves Biochemical and Biomechanical Properties Following Inflammation of the Achilles Tendon. The Anatomical Record, 298 (3), 538-545, doi: 10.1002/ar.23041
Ricard-Blum (2011): The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, 3 (1), a004978, doi: 10.1101/cshperspect.a004978
Shaw et al. (2017): Vitamin C–enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. The American Journal of Clinical Nutrition, 105 (1), 136-143, doi: 10.3945/ajcn.116.138594
Zdzieblik et al. (2021): The Influence of Specific Bioactive Collagen Peptides on Knee Joint Discomfort in Young Physically Active Adults: A Randomized Controlled Trial. Nutrients, 13 (2), 523, doi: 10.3390/nu13020523
